作为关键的线粒体钙离子（Ca²⁺）转运蛋白，NCLX 调控细胞内钙信号及重要的线粒体过程。其在心脏和神经系统生理中的重要性体现在：NCLX 功能障碍会导致急性心力衰竭及神经退行性疾病。尽管该领域已取得了实质性进展，但 NCLX 的转运机制仍不清楚。

来自美国斯坦福大学医学院冯亮和科罗拉多大学安舒茨医学中心的蔡明峰课题组合作报道了 NCLX 的冷冻电镜结构，揭示了其整体构架、组装方式、主要构象状态，以及一种此前未被描述过的交替通道机制。功能分析进一步揭示，NCLX 实际上作为 H⁺/Ca²⁺ 交换体发挥作用，而并非长期以来被普遍认为的 Na⁺/Ca²⁺ 交换体。这些发现为理解线粒体钙稳态与信号传导提供了关键见解，并为开发治疗异常线粒体钙相关疾病的疗法提供了新的线索。

光系统 I（PSI）是一种色素-蛋白复合物，在光合作用中将光能转化为化学能。在光合生物中，PSI-光捕获复合物（LHC）的结构大小差异显著，反映了对不同光环境的适应性。

中国科学院植物研究所王文达和田利金团队合作用冷冻电镜解析了来自球石藻 Emiliania huxleyi（Eh）的 PSI-岩藻黄素叶绿素 a/c 结合蛋白（FCPI）超复合物结构，分辨率达 2.79 Å。结果显示，该 Eh-PSI-FCPI 超复合物除 PSI 核心外，还包含 38 个外周 Eh-FCPI 天线复合物和一个连接蛋白（EhLP）。在 Eh-PSI-FCPI 中共发现 819 个色素，构成一个用于捕获和传递光能的网络，其量子效率高达 95%。这一结构揭示了模块化的 Eh-FCPI 排列如何促进 PSI 截面积的扩展及其高效的光能捕获。

RAS 家族的小型鸟苷三磷酸酶（GTPases）是严格受控的信号分子，其功能还会受到泛素化和蛋白水解的进一步调节。亮氨酸拉链样转录调控因子 1（LZTR1）是 Cullin-3 RING E3 泛素连接酶的底物适配蛋白，它能够结合特定的 RAS GTPases 并促进其泛素化和蛋白酶体降解。

来自美国弗雷德里克国家癌症研究实验室的Dhirendra K. Simanshu和纽约大学格罗斯曼医学院的Pau Caste团队合作解析了 LZTR1 Kelch 结构域与 RIT1、MRAS 和 KRAS 结合的结构，揭示了决定 RAS 亚型选择性和核苷酸特异性的界面。对疾病相关的 Kelch 结构域突变的生化和结构分析显示三种主要改变：底物结合受损、环结构不稳定以及叶片-叶片之间的排斥作用。在细胞和小鼠模型中，破坏底物结合的突变表现出与 LZTR1 缺失相似的表型，突显了其底物特异性。这些发现阐明了 LZTR1 识别 RAS 的机制，并提示了一种通过“分子胶”策略降解致癌 KRAS 的可能途径。