在小鼠中，遗传性破坏磷脂酰肌醇-3-激酶α（PI3Kα）中RAS结合结构域（RBD）的功能，会削弱由小GTP酶RAS驱动的肿瘤生长，但并不影响PI3Kα在胰岛素介导的葡萄糖稳态调控中的作用。选择性阻断RAS与PI3Kα的相互作用，可能成为治疗RAS依赖型癌症的一种策略，因为这种方法可避免传统PI3Kα脂质激酶抑制剂所带来的毒副作用。

来自英国弗朗西斯·克里克研究所的Julian Downward和美国维维迪恩治疗公司的Matthew P. Patricelli团队开发了一类化合物，这些化合物可与PI3K p110α的RBD中第242位半胱氨酸（Cys242）形成共价结合，从而阻断RAS对PI3Kα活性的激活。在小鼠模型中，这些抑制剂能够减缓RAS突变型肿瘤和人表皮生长因子受体2（HER2）过表达肿瘤的生长，尤其在与RAS/丝裂原活化蛋白激酶（MAPK）通路的其他抑制剂联合使用时效果更佳，而且不会引起高血糖。

含有叶绿素 f（chlorophyll f）的光系统的发现，凭借其长波长光化学特性，代表了一种独特的、低能量的产氧光合作用新范式。此前关于含叶绿素 f 的光系统 I（PSI）的结构研究，虽然可以确定部分叶绿素 f 的位置，但未能在光化学活性色素中找到，并得出结论认为叶绿素 f 不参与光化学作用。

在本研究中，来自英国伦敦帝国理工学院的Andrea Fantuzzi和A. William Rutherford团队合作报道了来自 Chroococcidiopsis thermalis PCC 7203 的远红光 PSI（far-red PSI）的两种冷冻电镜（cryo-EM）结构，这使得八个叶绿素 f 分子的位置得以明确，包括参与氧化还原的 A-1B 位点。通过模拟电荷分离引起的吸收差谱（absorption difference spectra），结果表明，只有在 A-1B 位点存在叶绿素 f 的情况下，才能再现实验观测到的光谱。叶绿素 f 的具体位置、波长分配以及保守的远红光特异性残基，为理解如何高效利用长波长光子提供了功能性见解。

来自德国多特蒙德马普分子生理学研究所的Stefan Raunser和英国伦敦国王学院的Peter Bieling团队合作利用冷冻电镜（cryo-EM）揭示了冠蛋白、离旋蛋白和 AIP1 的协同分子作用机制，从而导致肌动蛋白丝的老化与断裂。研究发现，冠蛋白的协作结合变构性地促进 F-actin 中无机磷酸盐的释放，并诱导肌动蛋白丝的反扭曲（undertwisting），从而为离旋蛋白结合做好准备。随后，离旋蛋白通过链状受限的协作结合机制将冠蛋白从肌动蛋白丝上置换下来。形成的 cofilactin 结构为 AIP1 提供了一个高亲和力结合平台，AIP1 通过充当“夹钳”破坏亚基间的丝接触，从而引发肌动蛋白丝的断裂。在这一被称为 “分子挤压（molecular squeezing）” 的机制中，肌动蛋白丝的断裂实际上由 AIP1 而非离旋蛋白执行。本研究重新定义了这些关键解聚因子在肌动蛋白动力学中的作用。