在革兰氏阴性细菌中，外膜是抵御抗菌剂和免疫攻击的第一道防线。外膜生成的关键步骤之一，是通过β-桶组装复合物（β-barrel assembly machinery，BAM） 将外膜蛋白插入外膜中。

来自英国牛津大学的Ben C. Berks和美国国家癌症研究所的Susan M. Lea合作报道了来自 Flavobacterium johnsoniae（约翰逊黄杆菌） 的 BAM 复合物的冷冻电镜结构。该菌属于拟杆菌门（Bacteroidota），这一门包括重要的人体共生菌以及主要的厌氧致病菌。这一 BAM 复合物与典型的 大肠杆菌（Escherichia coli） BAM 系统相比，具有显著的结构改造：它包含一个覆盖在底物折叠位点上的胞外穹顶结构（extracellular canopy），以及一个插入 BAM 孔道中的亚基。新发现的 BamG 和 BamH 亚基参与了该胞外穹顶的形成，它们对 BAM 的功能是必需的，并且在拟杆菌门中高度保守，这表明它们构成了该门细菌中 BAM 核心复合物的关键扩展部分。对于 BamH，通过分离一个抑制突变体（suppressor mutation），研究人员得以区分其必需功能与非必需功能。总体而言，这种高度重塑并增强的 BAM复合物反映了拟杆菌门外膜中存在的结构异常复杂的膜蛋白 所带来的特殊需求。

突触处的信号传递依赖于突触后受体，这些受体将化学信号转化为电信号。对于配体门控离子通道（ligand-gated ion channels）而言，激动剂（agonist）的结合会触发一系列快速的中间态转变，最终形成短暂开放的离子通道构象，而这些动态变化共同塑造了突触后的电生理响应。

加拿大渥太华大学的John E. Baenziger等团队解析了肌肉型烟碱乙酰胆碱受体（muscle-type nicotinic acetylcholine receptor, nAChR）在无配体结合、单配体结合以及双配体结合状态下的结构。结果显示：当仅有一个激动剂分子结合时，受体整体仍保持闭合状态，但一个主要的激动剂结合亚基会转变为类活化构象（active-like conformation），而另一个未被占据的主要亚基仍保持不活跃，但已处于易于被激活的构象预备状态。将这一中间结构与单通道电生理记录结果结合后，研究揭示了受体按顺序激活（sequential activation）的机制：不同亚基的异步构象转变可使受体逐步进入激活准备状态。此发现不仅深化了对该受体工作原理的理解，也对五聚体配体门控离子通道超家族（pentameric ligand-gated ion channel superfamily）的激活机制具有重要启示意义。