离子通道的活性由开放概率和单通道电导共同决定。许多通道存在亚导状态，可以调节信号传导强度，但其电导水平的结构基础尚未完全阐明。

来自美国冷泉港实验室Hiro Furukawa课题组研究发现，在异源四聚体神经元通道 GluN1a–2B 型 N-甲基-D-天冬氨酸受体（NMDAR）中，电导水平由形成孔道的跨膜螺旋弯曲模式控制。通过单颗粒冷冻电镜分析，研究者发现内源性神经类固醇及其合成正向变构调节剂 24S-羟基胆固醇（24S-HC）结合于 GluN2B 亚基的膜邻近口袋，稳定了完全开放的门控构象，此时 GluN1a 的 M3 螺旋与 GluN2B 的 M3′ 螺旋均发生弯曲，使通道孔径扩大。而小分子 EU1622-240 同样结合于 GluN2B 口袋，并额外结合到 GluN1a 的另一膜邻近口袋，从而稳定部分开放状态，仅有 GluN2B 的 M3′ 螺旋弯曲。与不同的门控开放程度相对应，单通道记录显示 24S-HC 诱导完全电导状态，而 EU1622-240 则以亚电导状态为主。另一种神经类固醇硫酸孕烯醇酮（pregnenolone sulfate）也结合于类似的 GluN2B 口袋，但可同时结合两分子，显示出多样的神经类固醇识别模式。综上，研究揭示膜邻近口袋是调控 NMDAR 电导水平的关键结构枢纽。

真核生物核糖体小亚基（SSU）的组装依赖于 SSU 加工体（SSU processome），这是一种含有 RNA 分子伴侣 U3 小核 RNA（snoRNA） 的核仁前体复合物。然而，由于缺乏中间体结构，关于 SSU 加工体在成熟、重塑、解离以及 RNA 质量控制过程中的分子机制及其状态转变仍然不清楚。

来自美国纽约洛克菲勒大学的Sebastian Klinge课题组报道了 16 种天然 SSU 加工体的结构，并结合遗传学数据，揭示了两种解旋酶-Mtr4-外切体复合物（Mtr4-exosome） 与 Dhr1-在核糖体生物发生过程中如何被精确调控以确保方向性与准确性。结果表明，由 Mtr4-exosome 介导的不可逆前体 rRNA 降解 与 SSU 加工体向前体 40S 颗粒的转变相耦联；在这一过程中，Utp14 能够感知结构表面的变化，最终定位并激活 Dhr1，使其解开 U3 snoRNA，并启动核仁前体 40S 的释放。本研究提出了一个新的范式：在大型动态 RNA–蛋白复合物中，不可逆的 RNA 降解不仅驱动组分变化，还能将这些变化传递给酶的活性调控，同时维持整体的质量控制。

微管的组装依赖于一组被称为微管蛋白结合辅助因子（tubulin-binding cofactors, TBCs）的分子伴侣。

来自韩国首尔国立大学的Soung-Hun Roh课题组利用冷冻电镜解析了人源 TBCD、TBCE、TBCC 以及 GTP 酶 Arl2 如何介导 αβ-微管蛋白的组装与解离。研究捕获了多个构象状态，揭示了这些辅助因子协同调控微管蛋白异二聚体生成的全过程。其中，TBCD 稳定单体 β-微管蛋白，并为其他辅助因子提供支架；Arl2 结合 GTP 后发生构象变化，从而在组装与解离状态之间切换。TBCD 与 TBCE 共同引导 α-与 β-微管蛋白形成部分组装的界面，而 TBCC 则充当分子“钳子”，完成异二聚体的最终装配。此外，TBCD 还作为 β-微管蛋白的 GTP 酶激活蛋白（GAP）。β-微管蛋白的 GTP 水解与 Arl2 的 GTP 酶活性相耦联，建立了一个“检查点”，确保只有完全成熟的异二聚体才能进入后续过程。这些发现为微管蛋白异二聚体的生成与循环再利用提供了结构学框架，从而阐明了支撑细胞骨架蛋白稳态（cytoskeletal proteostasis）的分子机制。