AMPA 受体（AMPAR）是全脑范围内谷氨酸能信号的多模态转导器。它们的多样性在小脑中表现得尤为突出：在传入突触中，AMPAR 介导高频兴奋性传递；而在伯格曼胶质细胞（Bergmann glia，BG）中，AMPAR 则支持钙瞬变，从而调节突触传递。这种功能谱系源于核心亚基（GluA1–4）、辅助蛋白以及转录后修饰的不同组合。

来自MRC分子生物学实验室Ingo H. Greger课题组结合质谱分析、冷冻电镜和电生理手段，对猪小脑中主要的 AMPAR 进行了系统表征。结果发现：一类主要来源于神经元的 AMPAR 为钙不可通透的 GluA2/A4 异源四聚体，并结合四个 TARP 辅助亚基；另一类则为伯格曼胶质细胞特异的钙可通透 GluA1/A4 异源四聚体，仅包含两个 II 型 TARP。研究者还发现，GluA4 受体始终表现出更为紧凑的 N 端结构域，这一特性有利于其突触定位和递送。本研究阐明了哺乳动物小脑 AMPAR 复合物的组织原理，并揭示了不同受体亚型如何支持细胞类型特异性的功能。

微管长期以来被认为是细胞内信号传导的上游调控因子，但其发挥这一基本功能的分子机制仍不清楚。

来自瑞士保罗谢勒研究所（PSI）生命科学中心的Michel O. Steinmetz课题组揭示了微管调控鸟嘌呤核苷酸交换因子 H1（GEFH1）的结构基础。GEFH1 是 Ras 同源家族成员 A（RhoA）通路的关键激活因子。研究者发现，微管晶格的特定结构特征能够结合 GEFH1 的 C1 结构域，从而将该信号蛋白隔离并使其失活。针对 C1 结构域关键残基的定点突变会破坏这种相互作用，导致 GEFH1 从微管上释放，并激活 RhoA 依赖的免疫反应。在这一“隔离—释放”调控机制的基础上，研究者进一步鉴定了其他信号蛋白中具有微管结合能力的 C1 结构域，包括其他鸟嘌呤核苷酸交换因子（GEFs）、激酶、一个 GTP 酶激活蛋白（GAP）以及一种抑癌蛋白，并证明这种通过 C1 结构域介导的微管调控在含 Ras 关联结构域蛋白 1A（RASSF1A）中同样是保守的。本研究建立了一个结构层面的框架，用于理解微管如何作为时空信号传感器，整合并处理多种信号通路，从而调控重要的细胞过程。